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Hijazi, May. Caractérisation structurale et fonctionnelle d'AGP31, une glycoprotéine atypique de la paroi chez Arabidopsis thaliana

Hijazi, May (2011) Caractérisation structurale et fonctionnelle d'AGP31, une glycoprotéine atypique de la paroi chez Arabidopsis thaliana.

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Résumé en francais

La paroi cellulaire végétale est une structure dynamique constituée de réseaux de polysaccharides et de protéines dont l'organisation supramoléculaire est complexe. AGP31, codée par At1g28290, a été identifiée comme une protéine multi-domaines abondante dans la paroi des cellules des hypocotyles étiolés d'Arabidopsis thaliana. Mon travail de thèse a consisté à élucider la structure et la fonction d'AGP31. La caractérisation structurale du domaine riche en Pro d'AGP31 a été effectuée : des résidus Hyp et des O-galactanes ont été localisés par spectrométrie de masse. AGP31 a été trouvée sous plusieurs glycoformes différant par le type et la taille des O-glycanes et/ou la longueur de la chaîne polypeptidique. Des tests in vitro ont montré des interactions entre différents domaines d'AGP31 et des polysaccharides pariétaux (HG méthylestérifiés, galactanes du RGI). Une remarquable affinité entre les O-galactanes d'AGP31 et la lectine PNA a été montrée, indiquant de possibles interactions avec des lectines pariétales. Le patron d'expression d'At1g28290 suggère un rôle de renforcement des parois lors de l'émergence de la radicule et de l'élongation rapide des hypocotyles étiolés. Cependant, l'étude de plantes ARNi sous-expresseurs et sur-expresseurs d'Atg28290 n'a pas permis de trouver un phénotype au cours du développement, probablement du fait d'une redondance fonctionnelle avec des gènes proches d'At1g28290. Ce travail constitue la première caractérisation structurale d'un domaine riche en Pro d'une protéine pariétale et permet de proposer qu'AGP31, via ses différents domaines, interagisse en réseau dans les parois avec elle-même, des polysaccharides ou des lectines.

Sous la direction du :
Directeur de thèse
Jamet, Elizabeth
Albenne, Cécile
Ecole doctorale:Sciences écologiques, vétérinaires, agronomiques et bioingénieries (SEVAB)
laboratoire/Unité de recherche :Laboratoire de Recherche en Sciences Végétales (LRSV), UMR 5546
Mots-clés libres :AGP31 - Arabidopsis thaliana - Glycoprotéine - Paroi - Hydroxyproline - Interactions protéine/polysaccharides - O-glycosylation
Sujets :Biotechnologies, agronomie
Déposé le :14 May 2012 16:58