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Bruel, Nicolas. Hsp33 controls elongation factor-tu stability and allows escherichia coli growth in the absence of the major dnak and triggerfactor chaperones

Bruel, Nicolas (2013). Hsp33 controls elongation factor-tu stability and allows escherichia coli growth in the absence of the major dnak and triggerfactor chaperones.

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Résumé en francais

Le repliement intracellulaire des protéines nouvellement synthétisées est assisté par des réseaux cellulaires de protéines chaperons. Chez Escherichia coli, la coopération entre les protéines chaperons Trigger Factor (TF) et DnaK est prédominante dans ce processus. En accord avec ceci, la délétion simultanée des gènes codants pour ces deux protéines chaperons conduit à une croissance bactérienne très réduite et à l'accumulation d'un grand nombre de protéines cytoplasmiques sous forme d'agrégats. Au cours de cette étude, nous avons utilisé ces phénotypes afin de mettre en évidence des interactions potentielles au sein du réseau de protéines chaperons in vivo. Nous avons montré que la perte des protéines chaperons TF et DnaK, et donc des voies de repliements dans lesquelles elles sont impliquées, pouvait être secourue de façon efficace par la surexpression du chaperon Hsp33, connu pour être activable en réponse à un stress oxydatif sévère. En outre, la délétion du gène hslO, codant pour Hsp33, n'était plus tolérée en l'absence de TF et DnaK. Cependant, en comparaison avec d'autres protéines chaperons comme GroESL ou SecB, la suppression de ces phénotypes par Hsp33 n'a pas pu être attribuée à un éventuel chevauchement de fonctions avec DnaK et TF. Au contraire, nos résultats montraient qu' Hsp33 surexprimée fixait de façon spécifique le facteur d'élongation-Tu (EF-Tu) et favorisait sa dégradation par la protéase Lon. Cette action synergétique entre Hsp33 et Lon était responsable du rétablissement de la croissance bactérienne en l'absence de TF et DnaK, possiblement via le rétablissement du couplage entre la vitesse de traduction et les capacités de repliement des protéines nouvellement synthétisées du double mutant. Afin de soutenir cette hypothèse, nous avons ensuite montré que la surexpression de la toxine HipA qui inhibe EF-Tu, était aussi capable de supprimer le phénotype de thermosensibilité et de réduire significativement l'agrégation des protéines en l'absence de TF et DnaK.

Sous la direction du :
Directeur de thèse
Genevaux, Pierre
Castanie-Cornet, Marie-Pierre
Ecole doctorale:Biologie, santé, biotechnologies (BSB)
laboratoire/Unité de recherche :Laboratoire de Microbiologie et Génétique Moléculaires (LMGM), UMR 5100
Mots-clés libres :Molecular chaperones - Hsp33 - EF-tu - Lon - Slow down of translation
Sujets :Sciences du vivant
Déposé le :10 Feb 2014 09:06