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Lonjon, Fabien. Contrôle post-traductionnel de la sécrétion de Type III chez la bactérie phytopathogène Ralstonia solanacearum : chaperonnes et protéine à domaine T3S4

Lonjon, Fabien (2017). Contrôle post-traductionnel de la sécrétion de Type III chez la bactérie phytopathogène Ralstonia solanacearum : chaperonnes et protéine à domaine T3S4.

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Résumé en francais

La bactérie phytopathogène Ralstonia solanacearum est l'agent responsable du flétrissement bactérien sur plus de 200 espèces végétales, dont des espèces agronomiques, faisant de cette bactériose une des plus importantes dans le monde. Le pouvoir pathogène de la bactérie repose en grande partie sur sa capacité à injecter des protéines, appelées effecteurs de Type III (ET3), via le système de sécrétion de Type III (SST3). Chez R. solanacearum, les mécanismes de contrôle de la sécrétion au niveau post-traductionnel restent méconnus, contrairement aux mécanismes de régulation transcriptionnelle. Au cours de ces travaux, nous nous sommes intéressés à quatre protéines potentiellement impliquées dans le contrôle de la sécrétion d'ET3 au niveau post-traductionnel : les protéines chaperonnes de Type III (CT3) putatives HpaB et HpaD, la protéine à domaine LRR HpaG et la protéine à domaine T3S4 HpaP. Nous avons ainsi comparé les sécrétomes de la souche sauvage et des mutants hpa (hypersensitive response and pathogenicity associated) par spectrométrie de masse. Ces protéines ont des rôles très différents sur le contrôle de la sécrétion d'ET3. En effet, la protéine HpaG s'avère être un régulateur négatif de la sécrétion d'ET3 et est spécifiquement requise pour le développement de la maladie sur Medicago truncatula. Au contraire, la protéine HpaD contrôle la sécrétion de peu de substrats du SST3, mais est capable d'interagir avec 9 ET3. Enfin, la protéine HpaB est nécessaire à la sécrétion de la majorité des ET3 et interagit avec 10 ET3. Nos travaux nous ont permis de conclure que les protéines HpaB et HpaD sont de véritables chaperonnes de Type III de classe IB. La protéine HpaB est de plus nécessaire au pouvoir pathogène de la bactérie sur l'ensemble des hôtes testés. Nous avons montré que son homologue chez X. campestris pv. vesicatoria (Xcv) était capable de complémenter partiellement le mutant hpaB de R. solanacearum. Cela a permis d'illustrer le rôle central de la chaperonne HpaB dans la sécrétion d'ET3 chez R. solanacearum et Xcv. Concernant la protéine à domaine T3S4 HpaP, nous avons montré qu'elle contrôlait surtout la sécrétion de substrats précoces du SST3 et de très peu d'ET3. La protéine HpaP interagit physiquement avec la protéine HrpJ, composant putatif de la tige interne du SST3. Chez un mutant hpaP, la protéine HrpJ est alors spécifiquement sécrétée, transloquée in planta, puis retrouvée au sein du cytoplasme et du réticulum endoplasmique de la cellule végétale. Par des approches de génétique d'association, nous avons montré que la protéine HrpJ était capable de déclencher des réponses de type HR-like/nécrose sur certaines accessions d'A. thaliana, et que ces réponses semblaient liées à des acyl-transférases végétales. Nos travaux soulignent ainsi la complexité du réseau de régulation de la sécrétion d'ET3 chez R. solanacearum au niveau post-traductionnel, et ont permis d'avancer dans la compréhension du rôle des protéines Hpa dans ces mécanismes de régulation.

Sous la direction du :
Directeur de thèse
Vailleau, Fabienne
Ecole doctorale:Sciences écologiques, vétérinaires, agronomiques et bioingénieries (SEVAB)
laboratoire/Unité de recherche :Laboratoire des Interactions Plantes-Microorganismes (LIPM), UMR 2594
Mots-clés libres :Flétrissement bactérien - Système de sécrétion de Type III (SST3) - Chaperonnes de Type III (CT3) - Type III secretion substrate specificity switch (T3S4) - Régulation post-traductionnelle de la sécrétion de Type III
Sujets :Sciences du vivant
Déposé le :18 Feb 2021 17:15