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Vermeer, Louic Sebichniev. NMR struture determination and MD simultations of membrane peptides and proteins : a peptide derived from H+-V-ATPase subunit alpha, and MscL

Vermeer, Louic Sebichniev (2009). NMR struture determination and MD simultations of membrane peptides and proteins : a peptide derived from H+-V-ATPase subunit alpha, and MscL.

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Résumé en francais

H+-V-ATPase est une protéine responsable de la translocation des protons. Les propriétés structurales d'un peptide dérivé de la sous-unité a de H+-V-ATPase, ont été étudiées. La structure dans des micelles de SDS a été déterminée par RMN. Il a été démontré par dichroisme circulaire que le peptide est structuré en feuillet beta dans l'octylglucoside à haut pH, tandis qu'il présente 60\% d'hélice alpha dans le SDS. Ces observations ont été expliquées par des simulations de dynamique moléculaire, qui ont démontré que le peptide est inseré dans la micelle de SDS à haut pH, alors qu'en présence d'octylglucoside il est en interaction avec la surface de la micelle. La structure RMN en combinaison avec les simulations nous a permis d'identifier les residues participant au canal périplasmique. Dans la deuxième partie de la thèse, des essais de préparation d'échantillons du canal mécanosensible de haute conductance (MscL) dans des bicouches orientées de lipides ont été réalisés afin d'étudier cette protéine par RMN du solide

Sous la direction du :
Directeur de thèse
Milon, Alain
Ecole doctorale:Biologie, santé, biotechnologies (BSB)
laboratoire/Unité de recherche :Institut de Pharmacologie et de Biologie Structurale (IPBS), UMR 5089
Mots-clés libres :NMR - Solid-state NMR - Membrane protein - Membrane peptide - SDS - octylglucoside - molecular dynamics simulation - MD - Cholesterol - DMPC - Order parameters - MscL - Mechanosensitive channel - H+-V-ATPase subunit a - Proton translocation
Sujets :Sciences du vivant
Déposé le :17 Mar 2010 13:01