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Tintar, Doris. Etude de la dynamique de chaîne des protéines de la matrice extracellulaire par spectroscopies mécanique et diélectrique

Tintar, Doris (2010) Etude de la dynamique de chaîne des protéines de la matrice extracellulaire par spectroscopies mécanique et diélectrique.

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Résumé en francais

Les relations structure-propriétés de deux protéines majeures de la matrice extracellulaire, le collagène et l'élastine, ont été analysées. L'élastine étant insoluble, l'approche dite "réductionniste" a consisté à étudier des séquences polypeptidiques codées par les exons de la tropoélastine humaine. Des études de RMN, IRTF et dichroïsme circulaire ont montré que la conformation de telles séquences était spécifique au solvant. Notre objectif était de compléter ces études locales par une analyse de la dynamique " basse fréquence " de ses séquences, donnant des informations sur une mésoéchelle. La fonctionnalité mécanique de la fibre élastique a été étudiée par analyse mécanique en milieu physiologique, afin d'établir la carte d'identité du tissu sain pour pouvoir par la suite étudier l'influence de divers facteurs (pathologiques ou pharmacologiques). Enfin, en parallèle à ce travail, nous avons étudié un collagène fonctionnalisé réalisé dans le cadre de la conception d'un biomatériau de substitution du tissu conjonctif. Ce collagène fonctionnalisé a été modifié grâce au peptide RGD connu pour son implication dans l'adhésion cellulaire.

Sous la direction du :
Directeur de thèse
Samouillan, Valérie
Lacabanne, Colette
Ecole doctorale:Sciences de la matière (SdM)
laboratoire/Unité de recherche :Centre Interuniversitaire de Recherche et d'Ingénierie des MATériaux (CIRIMAT), UMR 5085, Laboratoire de Physique des Polymères (LPP)
Mots-clés libres :Elastine - Collagène - Exons - Solvant - Mobilité moléculaire - Relaxation diélectrique - Spectroscopie diélectrique - Spectroscopie mécanique - Calorimétrie
Sujets :Sciences du vivant
Déposé le :08 Sep 2010 13:54